CDH1 |
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Structures disponibles |
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PDB | Recherche d'orthologue: PDBe RCSB |
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Identifiants PDB |
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1O6S, 2O72, 2OMT, 2OMU, 2OMV, 2OMX, 2OMY, 2OMZ, 3FF7, 3FF8, 3L6X, 3L6Y, 4ZT1, 4ZTE |
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Identifiants |
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Aliases | CDH1 |
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IDs externes | OMIM: 192090 MGI: 88354 HomoloGene: 20917 GeneCards: CDH1 |
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Position du gène (Homme) |
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| Chr. | Chromosome 16 humain[1] |
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| Locus | 16q22.1 | Début | 68,737,292 bp[1] |
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Fin | 68,835,537 bp[1] |
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Position du gène (Souris) |
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| Chr. | Chromosome 8 (souris)[2] |
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| Locus | 8 D3|8 53.18 cM | Début | 107,329,983 bp[2] |
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Fin | 107,396,878 bp[2] |
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Expression génétique |
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Bgee | Humain | Souris (orthologue) |
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Fortement exprimé dans | - muqueuse jéjunale
- palpebral conjunctiva
- cellule épithéliale bronchiale
- duodénum
- vulve
- pénis humain
- follicule pileux
- cavité buccale
- îlot de Langerhans
- rectum
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| Fortement exprimé dans | - epithelium of stomach
- left colon
- strie vasculaire
- mucous cell of stomach
- glande submandibulaire
- antre du pylore
- left lung lobe
- iléon
- conjunctival fornix
- molaire
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| Plus de données d'expression de référence |
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BioGPS |
| Plus de données d'expression de référence |
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Gene Ontology |
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Fonction moléculaire | - Calcium liaison ionique
- liaison protéique
- ankyrin binding
- gamma-catenin binding
- beta-catenin binding
- GTPase activating protein binding
- liaison ion métal
- cell adhesion molecule binding
- cadherin binding
- identical protein binding
- cytoskeletal protein binding
- protein homodimerization activity
| Composant cellulaire | - apical junction complex
- trans-Golgi network
- région extracellulaire
- perinuclear region of cytoplasm
- cortical actin cytoskeleton
- appareil de Golgi
- Lamellipode
- cytoplasmic side of plasma membrane
- endosome
- lateral plasma membrane
- catenin complex
- actin cytosquelette
- flotillin complex
- membrane
- exosome
- integral component of membrane
- jonction cellulaire
- cytoplasme
- membrane plasmique
- surface cellulaire
- postsynapse
- glutamatergic synapse
| Processus biologique | - negative regulation of cell-cell adhesion
- régulation positive de la transcription dépendante de l'ADN
- cellular response to lithium ion
- adhésion cellulaire
- extracellular matrix organization
- cellular response to indole-3-methanol
- extracellular matrix disassembly
- Synaptogenèse
- pituitary gland development
- réponse à une substance toxique
- response to organic substance
- neuron projection development
- adherens junction organization
- homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules
- entry of bacterium into host cell
- protein localization to plasma membrane
- cell-cell adhesion
- cell morphogenesis
- cell-cell junction assembly
- régulation de l'expression des gènes
- calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules
- negative regulation of cell migration
- positive regulation of protein import into nucleus
- cell-cell adhesion mediated by cadherin
- regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission
| Sources:Amigo / QuickGO |
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Orthologues |
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Espèces | Homme | Souris |
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Entrez | | |
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Ensembl | | |
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UniProt | | |
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RefSeq (mRNA) | |
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NM_004360 NM_001317184 NM_001317185 NM_001317186 |
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RefSeq (protéine) | |
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NP_001304113 NP_001304114 NP_001304115 NP_004351 |
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Localisation (UCSC) | Chr 16: 68.74 – 68.84 Mb | Chr 8: 107.33 – 107.4 Mb |
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Publication PubMed | [3] | [4] |
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Wikidata |
Voir/Editer Humain | Voir/Editer Souris |
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La cadhérine E (ou ovomoruline ou cadhérine 1 ou CD324) est une protéine de type cadhérine dont le taux sanguin est un marqueur tumoral. Son gène est CDH1 situé sur le chromosome 16 humain.
Structure
Elle consiste en 5 séquences de cadhérine dans le domaine extracellulaire, un domaine transmembranaire, et un domaine intracellulaire qui lie la beta-caténine. La beta-caténine se lie à l'alpha-caténine qui à son tour se lie aux microfilaments d'actine, ce qui relie l’E-cadhérine au cytosquelette. Dans certains cas, la beta-caténine peut être remplacée par une gamma-caténine.
Rôles
La cadhérine E est présente dès les premières divisions cellulaires chez l'embryon de mammifère. C'est elle qui provoque la compaction au stade 8 cellules et contribue à former un premier épithélium à l'origine du trophectoderme (qui participera à la formation du placenta) qui se sépare de la masse cellulaire interne (à l'origine de l'embryon stricto sensu et de quelques annexes extra-embryonnaires). C'est la cadhérine E d'origine maternelle qui intervient ici puisque chez les embryons où le gène codant la cadhérine E n'est plus fonctionnel, ces événements se passent normalement.
La diminution ou la perte de l'expression de la cadhérine E (ou de la N-cadhérine dans les tissus nerveux) est associée aux transitions épithélio-mésenchymateuses qui permettent à des cellules épithéliales de devenir mésenchymateuses et de migrer (exemple : la gastrulation chez les amniotes, ou la formation des cellules de la crête neurale).
En cancérologie
La perte des cadhérines est souvent associée à la formation de métastases à partir des carcinomes (tumeurs des épithéliums). En effet, des cellules perdant l'expression des cadhérines perdent en même temps leur « inhibition de contact » et la perturbation de la liaison cadhérine E - caténine est probablement un élément de la cancérogenèse[5].
Son absence peut servir de marqueur de l'existence d'un cancer du sein lobulaire invasif (cette absence est rare dans les cancers non lobulaires[6]. Elle est exprimée de manière plus importante en cas de métastases[7].
Notes et références
- ↑ a b et c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000039068 - Ensembl, May 2017
- ↑ a b et c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000000303 - Ensembl, May 2017
- ↑ « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
- ↑ « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
- ↑ Wijnhoven BP, Dinjens WN, Pignatelli M., E-cadherin-catenin cell-cell adhesion complex and human cancer, Br J Surg, 2000;87:992-1005
- ↑ Singhai R, Patil VW, Jaiswal SR et al. [ http://www.najms.org/article.asp?issn=1947-2714;year=2011;volume=3;issue=5;spage=227;epage=233;aulast=Singhai E-Cadherin as a diagnostic biomarker in breast cancer], North Am J Med Sci, 2011;3:227-33
- ↑ Kowalski PJ, Rubin MA, Kleer CG, E-cadherin expression in primary carcinomas of the breast and its distant metastases, Breast Cancer Res, 2003;5:217-22
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