Peptidylprolyl isomérase

Peptidylprolyl isomérase
Données clés
N° EC EC 5.2.1.8
N° CAS 95076-93-0
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

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Les peptidyl prolyl isomérases (ou prolyl isomérases ou PPIase) sont une famille de protéines de type immunophilines.

Peptidyl prolyl isomérase
Description de cette image, également commentée ci-après
Domaine PPIase d'une protéine PIN1 (en) humaine (PDB 1NMW)
Domaine protéique
Pfam PF00639
InterPro IPR000297
PROSITE PDOC00840

Rôles

Elles permettent la transformation des protides de la forme trans à la forme cis[1].

Elles sont impliquées dans diverses maladies cardiaques[2].

Membres

Elles sont ubiquitaires dans le monde vivant, chaque organisme synthétisant plusieurs protéines de ce type[1].

Elles sont réparties en trois sous-familles[2] :

  • les cyclophilines, dont la cyclophiline A, B, C, D, J et 40.
  • les « FK-506-binding proteins », dont le FKBP12, le FKBP12.6, le FKBP6
  • et les parvulines dont le Pin1.

Chez l'être humain, il existe une quinzaine de protéines de ce type, tous comportant un domaine fixant la rapamycine.

Notes et références

  1. ↑ a et b Galat A, Peptidylprolyl cis/trans isomerases (immunophilins): biological diversity-targets-functions, Curr Top Med Chem, 2003;3:1315–1347
  2. ↑ a et b Perrucci GL, Gowran A, Zanobini M et al. Peptidyl-prolyl isomerases: a full cast of critical actors in cardiovascular diseases, Cardiovasc Res, 2015;106:353-364
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