Mioglobin

MB
Struktur sedia ada PDB Pencarian ortolog: PDBe RCSB Senarai kod PDB 3RGK
Pengecam
Alias	MB, PVALB, myoglobgin, myoglobin, Myoglobin
Pengecam-pengecam luaran	OMIM: 160000 MGI: 96922 HomoloGene: 3916 GeneCards: MB
Kedudukan gen (Manusia) Kr. Kromosom 22[1] Jalur 22q12.3 Mula 35,606,764 bp[1] Tamat 35,637,951 bp[1]
Corak ekspresi RNA Bgee Human Mouse (ortholog) Top expressed in right ventricle gastrocnemius muscle triceps brachii muscle body of tongue buah lengan otot jantung deltoid muscle tibialis anterior muscle Diafragma quadriceps femoris muscle Top expressed in digastric muscle soleus muscle right ventricle intercostal muscle temporal muscle buku lali myocardium of ventricle sternocleidomastoid muscle interventricular septum cardiac muscles More reference expression data BioGPS Rujukan lanjutan untuk data ekspresi
Ontologi gen Fungsi molekul oxygen binding heme binding ikatan ion logam oxygen carrier activity Komponen sel extracellular exosome cytosol Proses biologi response to hormone heart development slow-twitch skeletal muscle fiber contraction response to hypoxia enucleate erythrocyte differentiation response to hydrogen peroxide brown fat cell differentiation oxygen transport transport Sumber:Amigo / QuickGO
Ortolog Spesies Manusia Mencit Entrez 4151 17189 Ensembl ENSG00000198125 ENSMUSG00000018893 UniProt P02144 P04247 RefSeq (mRNA) NM_005368 NM_203377 NM_203378 NM_001362846 NM_001164047 NM_001164048 NM_013593 RefSeq (protein) NP_005359 NP_976311 NP_976312 NP_001349775 NP_001369738 NP_001369739 NP_001369740 NP_001369741 NP_001369742 NP_001157519 NP_001157520 NP_038621 Kedudukan (UCSC) Chr 22: 35.61 – 35.64 Mb tiada data Carian PubMed [2] [3]
Wikidata
Papar/Sunting data manusia Papar/Sunting data mencit

Mioglobin (simbol Mb atau MB) ialah besi- dan oksigen-pengikat protein yang terdapat dalam tisu otot vertebrata secara umum dan dalam hampir semua mamalia. Ia berkaitan dengan hemoglobin^[4] yang merupakan protein besi dan oksigen yang mengikat dalam darah, khususnya dalam sel darah merah. Pada manusia, mioglobin hanya terdapat dalam aliran darah selepas kecederaan otot. Ia merupqkan satu penemuan yang tidak normal, dan boleh relevan secara diagnostik apabila didapati dalam darah.^[5]

Mioglobin ialah pigmen oksigen utama yang digunakan dalam tisu otot.^[6] Kepekatan mioglobin yang tinggi dalam sel-sel otot membolehkan organisma memegang nafasnya untuk tempoh yang lebih lama. Mamalia menyelam seperti ikan paus dan anjing laut mempunyai otot dengan banyaknya mioglobin yang banyak. Mioglobin didapati dalam otot Jenis I, Jenis II A dan Jenis II B, tetapi kebanyakan teks menganggap mioglobin tidak dapat dijumpai dalam otot licin.

Mioglobin ialah protein pertama yang mempunyai struktur tiga dimensi yang diturunkan oleh kristalografi sinar-X.^[7] Pencapaian ini dilaporkan pada tahun 1958 oleh John Kendrew dan rakan-rakannya.^[8] Untuk penemuan ini, Kendrew berkongsi Hadiah Nobel dalam Kimia bersama Max Perutz pada 1961.^[9] Walaupun merupakan salah satu protein yang paling banyak dikaji dalam biologi, fungsi fisiologinya belum dapat dipastikan: tikus dijana secara genetik untuk kekurangan mioglobin boleh menjadi subur tetapi menunjukkan banyak penyesuaian selular dan fisiologi untuk mengatasi kerugian. Melalui pemerhatian perubahan ini dalam tikus-tikus mioglobin, hipotesis bahawa fungsi mioglobin berkaitan dengan meningkatkan pengangkutan oksigen ke otot, penyimpanan oksigen dan sebagai pemulung spesies oksigen reaktif.^[10]

Dalam manusia mioglobin dikodkan oleh gen MB.^[11]

Mioglobin boleh mengambil bentuk oxymyoglobin (MBO _2), carboxymyoglobin (MbCO), dan metmyoglobin (bertemu-Mb), tamsilan kepada hemoglobin mengambil bentuk oxyhemoglobin (HBO _2), carboxyhemoglobin (HbCO), dan methemoglobin (met-Hb).

Rujukan

Pautan luar

• The Myoglobin Protein
• Protein Database featured molecule
• Which Cut Is Older? (It's a Trick Question) New York Times, February 21, 2006 article regarding meat industry use of carbon monoxide to keep meat looking red.
• Stores React to Meat Reports New York Times, March 1, 2006 article on the use of carbon monoxide to make meat appear fresh.