PDGFRB

PDGFRB
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB

1GQ5, 1H9O, 1SHA, 2L6W, 2PLD, 2PLE, 3MJG

Идентификаторы
ПсевдонимыPDGFRB, CD140B, IBGC4, IMF1, JTK12, PDGFR, PDGFR-1, PDGFR1, KOGS, PENTT, platelet derived growth factor receptor beta
Внешние IDOMIM: 173410 MGI: 97531 HomoloGene: 1960 GeneCards: PDGFRB
Расположение гена (человек)
5-я хромосома человека
Хр.5-я хромосома человека[1]
5-я хромосома человека
Расположение в геноме PDGFRB
Расположение в геноме PDGFRB
Локус5q32Начало150,113,839 bp[1]
Конец150,155,872 bp[1]
Расположение гена (Мышь)
18-я хромосома мыши
Хр.18-я хромосома мыши[2]
18-я хромосома мыши
Расположение в геноме PDGFRB
Расположение в геноме PDGFRB
Локус18 E1|18 34.41 cMНачало61,178,222 bp[2]
Конец61,218,133 bp[2]
Паттерн экспрессии РНК
Bgee
ЧеловекМышь (ортолог)
Наибольшая экспрессия в
  • stromal cell of endometrium

  • tibial arteries

  • Descending thoracic aorta
Наибольшая экспрессия в
  • left lung lobe

  • body of femur
Дополнительные справочные данные
BioGPS
Дополнительные справочные данные
Генная онтология
Молекулярная функция
  • vascular endothelial growth factor binding
  • kinase activity
  • platelet-derived growth factor-activated receptor activity
  • transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity
  • signaling receptor binding
  • АТФ-связанные
  • protein kinase activity
  • platelet-derived growth factor binding
  • platelet activating factor receptor activity
  • трансферазная активность
  • platelet-derived growth factor receptor binding
  • связывание с белками плазмы
  • protein tyrosine kinase activity
  • protein kinase binding
  • platelet-derived growth factor beta-receptor activity
  • нуклеотид-связывающий
  • phosphatidylinositol 3-kinase binding
  • phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity
  • enzyme binding
Компонент клетки
  • цитоплазма
  • мембрана
  • фокальные контакты
  • клеточное ядро
  • apical plasma membrane
  • лизосома
  • экзосома
  • часть мембраны
  • клеточная мембрана
  • lysosomal lumen
  • intrinsic component of plasma membrane
  • цитоплазматическая везикула
  • поверхность клетки
  • аппарат Гольджи
  • часть клеточной мембраны
  • intracellular membrane-bounded organelle
  • receptor complex
Биологический процесс
  • positive regulation of MAP kinase activity
  • positive regulation of phospholipase C activity
  • cell migration involved in vasculogenesis
  • cardiac myofibril assembly
  • positive regulation of smooth muscle cell migration
  • фосфорилация белка
  • response to lipid
  • positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity
  • positive regulation of reactive oxygen species metabolic process
  • metanephric glomerular mesangial cell proliferation involved in metanephros development
  • positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade
  • cell chemotaxis
  • inner ear development
  • metanephric S-shaped body morphogenesis
  • positive regulation of mitotic nuclear division
  • platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway
  • positive regulation of collagen biosynthetic process
  • phosphatidylinositol metabolic process
  • transmembrane receptor protein tyrosine kinase signaling pathway
  • cell migration involved in coronary angiogenesis
  • metanephric comma-shaped body morphogenesis
  • positive regulation of chemotaxis
  • positive regulation of DNA biosynthetic process
  • protein autophosphorylation
  • platelet-derived growth factor receptor signaling pathway
  • response to toxic substance
  • positive regulation of metanephric mesenchymal cell migration by platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway
  • regulation of actin cytoskeleton organization
  • response to retinoic acid
  • фосфорилирование
  • response to hyperoxia
  • retina vasculature development in camera-type eye
  • metanephric glomerulus morphogenesis
  • metanephric mesenchymal cell migration
  • Заживление ран
  • cellular response to platelet-derived growth factor stimulus
  • негативная регуляция апоптоза
  • response to fluid shear stress
  • response to estrogen
  • хемотаксис
  • metanephric mesenchyme development
  • response to hydrogen peroxide
  • positive regulation of smooth muscle cell proliferation
  • response to estradiol
  • intracellular signal transduction
  • response to organic cyclic compound
  • smooth muscle cell chemotaxis
  • positive regulation of cell migration
  • aorta morphogenesis
  • MAPK cascade
  • positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase activity
  • metanephric glomerular capillary formation
  • multicellular organism development
  • positive regulation of calcium ion import
  • glycosaminoglycan biosynthetic process
  • позитивная регуляция пролиферации клеток
  • positive regulation of cell proliferation by VEGF-activated platelet derived growth factor receptor signaling pathway
  • positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling
  • peptidyl-tyrosine phosphorylation
  • миграция клеток
  • передача сигнала
  • positive regulation of Rho protein signal transduction
  • G protein-coupled receptor signaling pathway
  • phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process
  • positive regulation of hepatic stellate cell activation
  • positive regulation of fibroblast proliferation
  • positive regulation of apoptotic process
  • старение человека
  • развитие яичек
  • lung growth
  • negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway
  • phosphatidylinositol-mediated signaling
  • позитивная регуляция сигналов от протеинкиназы В
  • hematopoietic progenitor cell differentiation
  • positive regulation of MAPK cascade
Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez

5159

18596

Ensembl

ENSG00000113721

ENSMUSG00000024620

UniProt

P09619

P05622

RefSeq (мРНК)

NM_002609
NM_001355016
NM_001355017

NM_001146268
NM_008809

RefSeq (белок)

NP_002600
NP_001341945
NP_001341946

NP_001139740
NP_032835

Локус (UCSC)Chr 5: 150.11 – 150.16 MbChr 18: 61.18 – 61.22 Mb
Поиск по PubMedИскать[3]Искать[4]
Логотип Викиданных Информация в Викиданных
Смотреть (человек)Смотреть (мышь)

PDGFRB (англ. Platelet-derived growth factor receptor beta; CD140b; КФ 2.7.10.1) — мембранный белок, рецепторная тирозинкиназа, продукт гена человека PDGFRB.

Ген

Ген PDGFRB расположен на 5-й хромосоме человека в позиции q32 (5q32), содержит 25 экзонов. Ген находится между генами рецепторов ГМ-КСФ и CSF1R на хромосомном участке, который может теряться в результате делеции, которая в результате приводит к развитию миелодиспластического 5q-синдрома[5]. Среди прочих генетических нарушений PDGFRB, приводящих к различным злокачественным заболеваниям костного мозга, — небольшая делеция и транслокация, вызывающие слияние гена PDGFRBс одним из по крайней мере 30 генов, которое приводит к миелопролиферативной неоплазии с эозинофилией и связанным с этим позреждение органа с возможной прогрессией до агрессивной лейкемией[6].

Структура

PDGFRB — белок из семейства рецепторных тирозинкиназ, относится к III типу этого семейства и структурно характеризуется наличием 5 внеклеточных иммуноглобулино-подобных доменов, единственным мембранным спиральным фрагментом и соседним внутриклеточным доменом, в котором соединены тирозинкиназный домен и C-конец белка[7]. В отсутствие лиганда PDGFRβ находится в неактивной конформации, в которой активационная петля закрывает каталитический участок, при этом примембранный участок находится поверх петли, покрывая активный участок, а киназный домен покрыт C-концом. После связывания рецептора с лигандом тромбоцитарным фактором роста рецептор димеризуется, что высвобождает заингибированную конформацию благодаря аутофосфорилированию регуляторного тирозина противоположным мономером. Тирозины в положениях 857 и 751 — основные участки фосфорилирования при активации PDGFRβ[8]. Молекулярная масса зрелого белка — 180 кДа.

Функции и роль в патологии

PDGFRB играет важную роль в развитии сосудов. Удаление генов PDGFRB либо его лиганда тромбоцитарного фактора роста PDGF-B снижает количество перицитов и сосудистых гладкомышечных клеток и, таким образом, нарушает целостность и функциональность во многих органах, включая мозг, сердце, почки, кожу и глаза[9][10][11][12].

Клеточные исследования in vitro показали, что эндотелиальные клетки секретируют тромбоцитарный фактор роста, который рекрутирует PDGFRβ-экспрессирующие перициты, что стабилизирует насцентные кровеносные сосуды[13]. У мышей, имеющих лишь одну аллель PDGFRB, наблюдается ряд фенотипических изменений, включая пониженную дифференциацию гладкомышечных клеток аорты и перицитов мозга, а также подавленную дифференцировку адипоцитов из перицитов и мезенхимальных клеток[14]. Дисрегуляция киназной активности PDGFRβ (как правило, активация фермента) играет роль в развитии таких эндемичных заболеваний, как рак и сердечно-сосудистые заболевания[15][16][17].

Взаимодействия

PDGFRβ взаимодействует со следующими белками:

Примечания

  1. ↑ 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000113721 - Ensembl, May 2017
  2. ↑ 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000024620 - Ensembl, May 2017
  3. ↑ Ссылка на публикацию человека на PubMed:  (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ↑ Ссылка на публикацию мыши на PubMed:  (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ↑ PDGFRB platelet derived growth factor receptor beta [Homo sapiens (human)] - Gene - NCBI  (неопр.). Дата обращения: 10 февраля 2021. Архивировано 20 января 2022 года.
  6. ↑ Reiter A, Gotlib J (2017). "Myeloid neoplasms with eosinophilia". Blood. 129 (6): 704—714. doi:10.1182/blood-2016-10-695973. PMID 28028030.
  7. ↑ Heldin CH, Lennartsson J (August 2013). "Structural and functional properties of platelet-derived growth factor and stem cell factor receptors". Cold Spring Harbor Perspectives in Biology. 5 (8): a009100. doi:10.1101/cshperspect.a009100. PMC 3721287. PMID 23906712.
  8. ↑ Kelly JD, Haldeman BA, Grant FJ, Murray MJ, Seifert RA, Bowen-Pope DF, et al. (May 1991). "Platelet-derived growth factor (PDGF) stimulates PDGF receptor subunit dimerization and intersubunit trans-phosphorylation". The Journal of Biological Chemistry. 266 (14): 8987—92. PMID 1709159.
  9. ↑ Soriano P (1994). "Abnormal kidney development and hematological disorders in PDGF beta-receptor mutant mice". Genes & Development. 8 (16): 1888—96. doi:10.1101/gad.8.16.1888. PMID 7958864.
  10. ↑ Lindahl P, Johansson BR, Levéen P, Betsholtz C (1997). "Pericyte loss and microaneurysm formation in PDGF-B-deficient mice". Science. 277 (5323): 242—5. doi:10.1126/science.277.5323.242. PMID 9211853.
  11. ↑ Lindahl P, Hellström M, Kalén M, Karlsson L, Pekny M, Pekna M, Soriano P, Betsholtz C (1998). "Paracrine PDGF-B/PDGF-Rbeta signaling controls mesangial cell development in kidney glomeruli". Development. 125 (17): 3313—22. PMID 9693135.
  12. ↑ Levéen P, Pekny M, Gebre-Medhin S, Swolin B, Larsson E, Betsholtz C (1994). "Mice deficient for PDGF B show renal, cardiovascular, and hematological abnormalities". Genes & Development. 8 (16): 1875—87. doi:10.1101/gad.8.16.1875. PMID 7958863.
  13. ↑ Darland DC, D'Amore PA (1999). "Blood vessel maturation: vascular development comes of age". The Journal of Clinical Investigation. 103 (2): 157—8. doi:10.1172/JCI6127. PMC 407889. PMID 9916126.
  14. ↑ Olson LE, Soriano P (2011). "PDGFRβ signaling regulates mural cell plasticity and inhibits fat development". Developmental Cell. 20 (6): 815—26. doi:10.1016/j.devcel.2011.04.019. PMC 3121186. PMID 21664579.
  15. ↑ Andrae J, Gallini R, Betsholtz C (2008). "Role of platelet-derived growth factors in physiology and medicine". Genes & Development. 22 (10): 1276—312. doi:10.1101/gad.1653708. PMC 2732412. PMID 18483217.
  16. ↑ Heldin CH (2013). "Targeting the PDGF signaling pathway in tumor treatment". Cell Communication and Signaling. 11: 97. doi:10.1186/1478-811X-11-97. PMC 3878225. PMID 24359404.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)
  17. ↑ Heldin CH (2014). "Targeting the PDGF signaling pathway in the treatment of non-malignant diseases". Journal of Neuroimmune Pharmacology. 9 (2): 69—79. doi:10.1007/s11481-013-9484-2. PMID 23793451. S2CID 17343813.
  18. ↑ Matsumoto T, Yokote K, Take A, Takemoto M, Asaumi S, Hashimoto Y, Matsuda M, Saito Y, Mori S (April 2000). "Differential interaction of CrkII adaptor protein with platelet-derived growth factor alpha- and beta-receptors is determined by its internal tyrosine phosphorylation". Biochem. Biophys. Res. Commun. 270 (1): 28—33. doi:10.1006/bbrc.2000.2374. PMID 10733900.
  19. ↑ Yamamoto M, Toya Y, Jensen RA, Ishikawa Y (March 1999). "Caveolin is an inhibitor of platelet-derived growth factor receptor signaling". Exp. Cell Res. 247 (2): 380—8. doi:10.1006/excr.1998.4379. PMID 10066366.
  20. ↑ 1 2 3 Braverman LE, Quilliam LA (February 1999). "Identification of Grb4/Nckbeta, a src homology 2 and 3 domain-containing adapter protein having similar binding and biological properties to Nck". J. Biol. Chem. 274 (9): 5542—9. doi:10.1074/jbc.274.9.5542. PMID 10026169.
  21. ↑ Arvidsson AK, Rupp E, Nånberg E, Downward J, Rönnstrand L, Wennström S, Schlessinger J, Heldin CH, Claesson-Welsh L (October 1994). "Tyr-716 in the platelet-derived growth factor beta-receptor kinase insert is involved in GRB2 binding and Ras activation". Mol. Cell. Biol. 14 (10): 6715—26. doi:10.1128/mcb.14.10.6715. PMC 359202. PMID 7935391.
  22. ↑ Tang J, Feng GS, Li W (October 1997). "Induced direct binding of the adapter protein Nck to the GTPase-activating protein-associated protein p62 by epidermal growth factor". Oncogene. 15 (15): 1823—32. doi:10.1038/sj.onc.1201351. PMID 9362449.
  23. ↑ Li W, Hu P, Skolnik EY, Ullrich A, Schlessinger J (December 1992). "The SH2 and SH3 domain-containing Nck protein is oncogenic and a common target for phosphorylation by different surface receptors". Mol. Cell. Biol. 12 (12): 5824—33. doi:10.1128/MCB.12.12.5824. PMC 360522. PMID 1333047.
  24. ↑ Chen M, She H, Davis EM, Spicer CM, Kim L, Ren R, Le Beau MM, Li W (September 1998). "Identification of Nck family genes, chromosomal localization, expression, and signaling specificity". J. Biol. Chem. 273 (39): 25171—8. doi:10.1074/jbc.273.39.25171. PMID 9737977.
  25. ↑ Chen M, She H, Kim A, Woodley DT, Li W (November 2000). "Nckbeta adapter regulates actin polymerization in NIH 3T3 fibroblasts in response to platelet-derived growth factor bb". Mol. Cell. Biol. 20 (21): 7867—80. doi:10.1128/mcb.20.21.7867-7880.2000. PMC 86398. PMID 11027258.
  26. ↑ Rupp E, Siegbahn A, Rönnstrand L, Wernstedt C, Claesson-Welsh L, Heldin CH (October 1994). "A unique autophosphorylation site in the platelet-derived growth factor alpha receptor from a heterodimeric receptor complex". Eur. J. Biochem. 225 (1): 29—41. doi:10.1111/j.1432-1033.1994.00029.x. PMID 7523122.
  27. ↑ Seifert RA, Hart CE, Phillips PE, Forstrom JW, Ross R, Murray MJ, Bowen-Pope DF (May 1989). "Two different subunits associate to create isoform-specific platelet-derived growth factor receptors". J. Biol. Chem. 264 (15): 8771—8. PMID 2542288.
  28. ↑ Keilhack H, Müller M, Böhmer SA, Frank C, Weidner KM, Birchmeier W, Ligensa T, Berndt A, Kosmehl H, Günther B, Müller T, Birchmeier C, Böhmer FD (January 2001). "Negative regulation of Ros receptor tyrosine kinase signaling. An epithelial function of the SH2 domain protein tyrosine phosphatase SHP-1". J. Cell Biol. 152 (2): 325—34. doi:10.1083/jcb.152.2.325. PMC 2199605. PMID 11266449.
  29. ↑ Lechleider RJ, Sugimoto S, Bennett AM, Kashishian AS, Cooper JA, Shoelson SE, Walsh CT, Neel BG (October 1993). "Activation of the SH2-containing phosphotyrosine phosphatase SH-PTP2 by its binding site, phosphotyrosine 1009, on the human platelet-derived growth factor receptor". J. Biol. Chem. 268 (29): 21478—81. PMID 7691811.
  30. ↑ Farooqui T, Kelley T, Coggeshall KM, Rampersaud AA, Yates AJ (1999). "GM1 inhibits early signaling events mediated by PDGF receptor in cultured human glioma cells". Anticancer Res. 19 (6B): 5007—13. PMID 10697503.
  31. ↑ Ekman S, Kallin A, Engström U, Heldin CH, Rönnstrand L (March 2002). "SHP-2 is involved in heterodimer specific loss of phosphorylation of Tyr771 in the PDGF beta-receptor". Oncogene. 21 (12): 1870—5. doi:10.1038/sj.onc.1205210. PMID 11896619.
  32. ↑ Yokote K, Mori S, Hansen K, McGlade J, Pawson T, Heldin CH, Claesson-Welsh L (May 1994). "Direct interaction between Shc and the platelet-derived growth factor beta-receptor". J. Biol. Chem. 269 (21): 15337—43. PMID 8195171.
  33. ↑ Maudsley S, Zamah AM, Rahman N, Blitzer JT, Luttrell LM, Lefkowitz RJ, Hall RA (November 2000). "Platelet-derived growth factor receptor association with Na(+)/H(+) exchanger regulatory factor potentiates receptor activity". Mol. Cell. Biol. 20 (22): 8352—63. doi:10.1128/mcb.20.22.8352-8363.2000. PMC 102142. PMID 11046132.

Литература

  • Harrod TR, Justement LB (2003). "Evaluating function of transmembrane protein tyrosine phosphatase CD148 in lymphocyte biology". Immunol. Res. 26 (1—3): 153—66. doi:10.1385/IR:26:1-3:153. PMID 12403354. S2CID 26502472.
  • Jallal B, Mossie K, Vasiloudis G, Knyazev P, Zachwieja J, Clairvoyant F, Schilling J, Ullrich A (1997). "The receptor-like protein-tyrosine phosphatase DEP-1 is constitutively associated with a 64-kDa protein serine/threonine kinase". J. Biol. Chem. 272 (18): 12158—63. doi:10.1074/jbc.272.18.12158. PMID 9115287.
  • de la Fuente-García MA, Nicolás JM, Freed JH, Palou E, Thomas AP, Vilella R, Vives J, Gayá A (1998). "CD148 is a membrane protein tyrosine phosphatase present in all hematopoietic lineages and is involved in signal transduction on lymphocytes". Blood. 91 (8): 2800—9. doi:10.1182/blood.V91.8.2800.2800_2800_2809. PMID 9531590.
  • Tangye SG, Phillips JH, Lanier LL, de Vries JE, Aversa G (1998). "CD148: a receptor-type protein tyrosine phosphatase involved in the regulation of human T cell activation". J. Immunol. 161 (7): 3249—55. PMID 9759839.
  • Gross S, Knebel A, Tenev T, Neininger A, Gaestel M, Herrlich P, Böhmer FD (1999). "Inactivation of protein-tyrosine phosphatases as mechanism of UV-induced signal transduction". J. Biol. Chem. 274 (37): 26378—86. doi:10.1074/jbc.274.37.26378. PMID 10473595.
  • Autschbach F, Palou E, Mechtersheimer G, Rohr C, Pirotto F, Gassler N, Otto HF, Schraven B, Gaya A (2000). "Expression of the membrane protein tyrosine phosphatase CD148 in human tissues". Tissue Antigens. 54 (5): 485—98. doi:10.1034/j.1399-0039.1999.540506.x. PMID 10599888.
  • Billard C, Delaire S, Raffoux E, Bensussan A, Boumsell L (2000). "Switch in the protein tyrosine phosphatase associated with human CD100 semaphorin at terminal B-cell differentiation stage". Blood. 95 (3): 965—72. doi:10.1182/blood.V95.3.965.003k39_965_972. PMID 10648410.
  • Kovalenko M, Denner K, Sandström J, Persson C, Gross S, Jandt E, Vilella R, Böhmer F, Ostman A (2000). "Site-selective dephosphorylation of the platelet-derived growth factor beta-receptor by the receptor-like protein-tyrosine phosphatase DEP-1". J. Biol. Chem. 275 (21): 16219—26. doi:10.1074/jbc.275.21.16219. PMID 10821867.
  • del Pozo V, Pirotto F, Cárdaba B, Cortegano I, Gallardo S, Rojo M, Arrieta I, Aceituno E, Palomino P, Gaya A, Lahoz C (2000). "Expression on human eosinophils of CD148: a membrane tyrosine phosphatase. Implications in the effector function of eosinophils". J. Leukoc. Biol. 68 (1): 31—7. PMID 10914487.
  • Baker JE, Majeti R, Tangye SG, Weiss A (2001). "Protein Tyrosine Phosphatase CD148-Mediated Inhibition of T-Cell Receptor Signal Transduction Is Associated with Reduced LAT and Phospholipase Cγ1 Phosphorylation". Mol. Cell. Biol. 21 (7): 2393—403. doi:10.1128/MCB.21.7.2393-2403.2001. PMC 86872. PMID 11259588.
  • Persson C, Engström U, Mowbray SL, Ostman A (2002). "Primary sequence determinants responsible for site-selective dephosphorylation of the PDGF beta-receptor by the receptor-like protein tyrosine phosphatase DEP-1". FEBS Lett. 517 (1—3): 27—31. doi:10.1016/S0014-5793(02)02570-X. PMID 12062403. S2CID 13481032.
  • Ruivenkamp CA, van Wezel T, Zanon C, Stassen AP, Vlcek C, Csikós T, Klous AM, Tripodis N, Perrakis A, Boerrigter L, Groot PC, Lindeman J, Mooi WJ, Meijjer GA, Scholten G, Dauwerse H, Paces V, van Zandwijk N, van Ommen GJ, Demant P (2002). "Ptprj is a candidate for the mouse colon-cancer susceptibility locus Scc1 and is frequently deleted in human cancers". Nat. Genet. 31 (3): 295—300. doi:10.1038/ng903. PMID 12089527. S2CID 12338558.
  • Holsinger LJ, Ward K, Duffield B, Zachwieja J, Jallal B (2002). "The transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase DEP1 interacts with p120(ctn)". Oncogene. 21 (46): 7067—76. doi:10.1038/sj.onc.1205858. PMID 12370829.
  • Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, Derge JG, Klausner RD, Collins FS, Wagner L, Shenmen CM, Schuler GD, Altschul SF, Zeeberg B, Buetow KH, Schaefer CF, Bhat NK, Hopkins RF, Jordan H, Moore T, Max SI, Wang J, Hsieh F, Diatchenko L, Marusina K, Farmer AA, Rubin GM, Hong L, Stapleton M, Soares MB, Bonaldo MF, Casavant TL, Scheetz TE, Brownstein MJ, Usdin TB, Toshiyuki S, Carninci P, Prange C, Raha SS, Loquellano NA, Peters GJ, Abramson RD, Mullahy SJ, Bosak SA, McEwan PJ, McKernan KJ, Malek JA, Gunaratne PH, Richards S, Worley KC, Hale S, Garcia AM, Gay LJ, Hulyk SW, Villalon DK, Muzny DM, Sodergren EJ, Lu X, Gibbs RA, Fahey J, Helton E, Ketteman M, Madan A, Rodrigues S, Sanchez A, Whiting M, Madan A, Young AC, Shevchenko Y, Bouffard GG, Blakesley RW, Touchman JW, Green ED, Dickson MC, Rodriguez AC, Grimwood J, Schmutz J, Myers RM, Butterfield YS, Krzywinski MI, Skalska U, Smailus DE, Schnerch A, Schein JE, Jones SJ, Marra MA (2003). "Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899—903. doi:10.1073/pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
  • Dong HY, Shahsafaei A, Dorfman DM (2003). "CD148 and CD27 are expressed in B cell lymphomas derived from both memory and naïve B cells". Leuk. Lymphoma. 43 (9): 1855—8. doi:10.1080/1042819021000006385. PMID 12685844. S2CID 37520677.
  • Kellie S, Craggs G, Bird IN, Jones GE (2004). "The tyrosine phosphatase DEP-1 induces cytoskeletal rearrangements, aberrant cell-substratum interactions and a reduction in cell proliferation" (PDF). J. Cell Sci. 117 (Pt 4): 609—18. doi:10.1242/jcs.00879. PMID 14709717. S2CID 12250178.
  • Massa A, Barbieri F, Aiello C, Arena S, Pattarozzi A, Pirani P, Corsaro A, Iuliano R, Fusco A, Zona G, Spaziante R, Florio T, Schettini G (2004). "The expression of the phosphotyrosine phosphatase DEP-1/PTPeta dictates the responsivity of glioma cells to somatostatin inhibition of cell proliferation". J. Biol. Chem. 279 (28): 29004—12. doi:10.1074/jbc.M403573200. PMID 15123617.
Перейти к шаблону «Кластеры дифференцировки»
1-50
51-100
101-150
151-200
201-250
251-300
301-350
351-400