TNFRSF1B

TNFRSF1B
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Список идентификаторов PDB

1CA9, 3ALQ

Идентификаторы
Символ TNFRSF1B ; CD120b; TBPII; TNF-R-II; TNF-R75; TNFBR; TNFR1B; TNFR2; TNFR80; p75; p75TNFR
Внешние ID OMIM: 191191 MGI: 1314883 HomoloGene: 829 ChEMBL: 1250356 GeneCards: Ген TNFRSF1B
Функция • tumor necrosis factor-activated receptor activity

• protein binding

• ubiquitin protein ligase binding
Компонент клетки • extracellular region

• nucleus
• plasma membrane
• integral component of membrane
• neuronal cell body
• varicosity
• membrane raft

• perinuclear region of cytoplasm
Биологический процесс • inflammatory response

• immune response
• aging
• intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage
• tumor necrosis factor-mediated signaling pathway
• negative regulation of inflammatory response
• RNA destabilization
• positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis
• cellular response to lipopolysaccharide

• cellular response to growth factor stimulus
Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
Больше информации
Ортологи
Вид Человек Мышь
Entrez 7133 21938
Ensembl ENSG00000028137 ENSMUSG00000028599
UniProt P20333 P25119
RefSeq (мРНК) NM_001066 NM_011610
RefSeq (белок) NP_001057 NP_035740
Локус (UCSC) Chr 1:
12.23 – 12.27 Mb		 Chr 4:
145.21 – 145.25 Mb
Поиск в PubMed Искать Искать

TNFRSF1B (англ. tumor necrosis factor receptor superfamily, member 1B) — мембранный белок, рецептор из надсемейства рецепторов фактора некроза опухоли. У человека кодируется геном TNFRSF1B.

Функции

TNFRSF1B надсемейства рецептора факторов некроза опухоли входит в одну группу вместе с TNFRSF1A. TNFRSF1B и TNFRSF1A формируют гетеродимер, который рекрутирует два анти-апоптозных белка c-IAP1 и c-IAP2, имеющих E3 убиквитинлигазную активность, хотя роль белков IAP в функциях фактора некроза опухоли.

TNFRSF1B участвует в защите нейронов от апоптоза, стимулируя анти-оксидативные механизмы.[1]

Взаимодействия

TNFRSF1B взаимодействует с белками TRAF2,[2][3][4][5][6][7][8] и TTRAP.[9]

См. также

Примечания

  1. ↑ 7133 Entrez Gene: TNFRSF1B tumor necrosis factor receptor superfamily, member 1B  (неопр.).
  2. ↑ Bouwmeester T., Bauch A., Ruffner H., Angrand P.O., Bergamini G., Croughton K., Cruciat C., Eberhard D., Gagneur J., Ghidelli S., Hopf C., Huhse B., Mangano R., Michon A.M., Schirle M., Schlegl J., Schwab M., Stein M.A., Bauer A., Casari G., Drewes G., Gavin A.C., Jackson D.B., Joberty G., Neubauer G., Rick J., Kuster B., Superti-Furga G. A physical and functional map of the human TNF-alpha/NF-kappa B signal transduction pathway (англ.) // Nat. Cell Biol. : journal. — 2004. — Vol. 6, no. 2. — P. 97—105. — doi:10.1038/ncb1086. — PMID 14743216.
  3. ↑ Song H.Y., Donner D.B. Association of a RING finger protein with the cytoplasmic domain of the human type-2 tumour necrosis factor receptor (англ.) // Biochem. J.[англ.] : journal. — 1995. — Vol. 309, no. 3. — P. 825—829. — PMID 7639698. — PMC 1135706.
  4. ↑ Takeuchi M., Rothe M., Goeddel D.V. Anatomy of TRAF2. Distinct domains for nuclear factor-kappaB activation and association with tumor necrosis factor signaling proteins (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1996. — Vol. 271, no. 33. — P. 19935—19942. — doi:10.1074/jbc.271.33.19935. — PMID 8702708.
  5. ↑ Hostager B.S., Bishop G.A. Role of TNF receptor-associated factor 2 in the activation of IgM secretion by CD40 and CD120b (англ.) // J. Immunol.[англ.] : journal. — 2002. — Vol. 168, no. 7. — P. 3318—3322. — PMID 11907088.
  6. ↑ Rothe M., Xiong J., Shu H.B., Williamson K., Goddard A., Goeddel D.V. I-TRAF is a novel TRAF-interacting protein that regulates TRAF-mediated signal transduction (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1996. — Vol. 93, no. 16. — P. 8241—8246. — doi:10.1073/pnas.93.16.8241. — PMID 8710854. — PMC 38654.
  7. ↑ Marsters S.A., Ayres T.M., Skubatch M., Gray C.L., Rothe M., Ashkenazi A. Herpesvirus entry mediator, a member of the tumor necrosis factor receptor (TNFR) family, interacts with members of the TNFR-associated factor family and activates the transcription factors NF-kappaB and AP-1 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1997. — Vol. 272, no. 22. — P. 14029—14032. — doi:10.1074/jbc.272.22.14029. — PMID 9162022.
  8. ↑ Carpentier I., Coornaert B., Beyaert R. Smurf2 is a TRAF2 binding protein that triggers TNF-R2 ubiquitination and TNF-R2-induced JNK activation (англ.) // Biochem. Biophys. Res. Commun.[англ.] : journal. — 2008. — Vol. 374, no. 4. — P. 752—757. — doi:10.1016/j.bbrc.2008.07.103. — PMID 18671942.
  9. ↑ Pype S., Declercq W., Ibrahimi A., Michiels C., Van Rietschoten J.G., Dewulf N., de Boer M., Vandenabeele P., Huylebroeck D., Remacle J.E. TTRAP, a novel protein that associates with CD40, tumor necrosis factor (TNF) receptor-75 and TNF receptor-associated factors (TRAFs), and that inhibits nuclear factor-kappa B activation (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — Vol. 275, no. 24. — P. 18586—18593. — doi:10.1074/jbc.M000531200. — PMID 10764746.

Литература

  • Kollias G., Kontoyiannis D. Role of TNF/TNFR in autoimmunity: specific TNF receptor blockade may be advantageous to anti-TNF treatments. (англ.) // Cytokine Growth Factor Rev. : journal. — 2003. — Vol. 13, no. 4—5. — P. 315—321. — doi:10.1016/S1359-6101(02)00019-9. — PMID 12220546.
  • Holtmann M.H., Schuchmann M., Zeller G., et al. The emerging distinct role of TNF-receptor 2 (p80) signaling in chronic inflammatory disorders (англ.) // Arch. Immunol. Ther. Exp. (Warsz.) : journal. — 2003. — Vol. 50, no. 4. — P. 279—288. — PMID 12371624.
  • Horiuchi T., Kiyohara C., Tsukamoto H., et al. A functional M196R polymorphism of tumour necrosis factor receptor type 2 is associated with systemic lupus erythematosus: a case-control study and a meta-analysis (англ.) // Ann. Rheum. Dis.[англ.] : journal. — 2007. — Vol. 66, no. 3. — P. 320—324. — doi:10.1136/ard.2006.058917. — PMID 17028114. — PMC 1856025.
Перейти к шаблону «Кластеры дифференцировки»
1-50
51-100
101-150
151-200
201-250
251-300
301-350
351-400